پژوهشگر

همکاران پژوهشگر

چکیده پژوهش

جذب پروتئين بر روي سطوح غير آلي ممكن است به تغييرات ساختاري و عملكردي كه وابسته به ماهيت پروتئين جذب شده و خواص فيزيكوشيميايي سطوح غير آلي هستند منجر شود. شناسايي سطح پروتئين يك ابزار قدرتمند در فهم تعامل پروتئين- پروتئين ارائه مي دهد كه جنبه كليدي بسياري از عملكردهاي پيچيده سلولي است. نانوذرات (NPs (به دليل اندازه كوچك آنها، خواص متمايزي نسب به شكل توده همان مواد دارند در نتيجه ارائه دهنده بسياري از پيشرفت هاي جديد در زمينه حسگرهاي زيستي، تحقيقات زيست پزشكي و فناوري نانو زيستي هستند. جذب پروتئين در نانو ذرات و فرجام آن در ساختار و عملكرد به شدت وابسته به اندازه و شكل نانوذرات است. ليزوزيم سفيده تخم مرغ (وزن مولكولي 6/14 كيلو دالتون) يك پروتئين كوچك كروي متشكل از 129 باقيمانده اسيد آمينه با چهار پيوند دي سولفيد است. اهميت ليزوزيم متكي به استفاده از آن به عنوان يك سيستم مدل براي درك اصول اساسي ساختار پروتئين، عملكرد، ديناميك و تاشو از طريق مطالعات نظري و تجري است. اثر نانو ذرات اكسيد روي در ليزوزيم توسط Vis-UV اسپكتروفتومتري براي 25.pH7 در دماي 25 درجه سانتي گراد با استفاده از بافر فسفات سديم مورد بررسي قرار گرفت. پايداري حرارتي از ليزوزيم در حضور نانو اكسيد روي در محدوده درجه حرارت (k 293- 372 (در بافر فسفات سديم و 25.7 pH مورد مطالعه قرار گرفت. نتايج به دست آمده نشان داد كه پايداري حرارتي از ليزوزيم در حضور نانو ذرات اكسيد روي كاهش يافته است

خلاصه نتایج حاصله

ك شاخص پايداري گرمايي پروتئين است و Tm ،بالاتر نشان دهنده پايداري بيش تر پروتئين است. دگرگون Tm سازي پروتئين يك متد كليدي در ترموديناميك و آناليز جايگاه اتصال است كه مي تواند درك ما را از ارتباط ساختار و عملكرد پروتئين افزايش دهد. از طريق دگرگون سازي مي توان اطلاعاتي در مورد ساختار، خصوصيات و عملكرد پروتئين به دست آورد.

فایل های پژوهش